Kelarutan
Klasifikasi berdasarkan kelarutan tidak jelas batas-batasnya,
Tabel 7. 4 Klasifikasi Protein berdasarkan kelarutannya.
| Protein | Sifat Kelarutan |
| Albumin | Larut dalam air dan larutan garam. Tidak mempunyai asam amino khusus |
| Globulin | Sedikit larut dalam air tetapi larut dalam larutan garam. Tidak mempunyai asam amino khusus |
| Protamin | Larut dalam 70 – 80 % etanol tetapi tidak larut dalam air dan etanol absolut. Kaya akan arginin |
| Histon | Larut dalam larutan garam |
| Skleroprotein | Tidak larut dalam air atau larutan garam. Kaya akan Glisin, Alanin dan Prolin |
Bentuk keseluruhan
Dua kelas protein dapat dibedakan berdasarkan rasio aksial (rasio
panjang terhadap lebar) molekulnya. Protein globular mempunyai rasio
aksial kurang dari 10 dan umumnya tidak lebih dari 3-4 dan ditandai oleh
rantai polipeptida yang penuh lipatan berbelit. Protein fibrosa mempunyai
rasio aksial lebih dari 10 dan ditandai oleh rantai polipeptida atau
kelompok rantai yang berbelit berbentuk spiral atau heliks yang
dihubungkan oleh ikatan disulfida dan hidrogen.
Fungsi
sebagai protein struktural, katalitik atau transpor. Protein katalitik (enzim) merupakan
mayoritas jenis protein, diklasifikasikan sendiri menurut jenis reaksi yang
dikatalisis.
Sifat-sifat Fisik
Berdasarkan densitas hidrat dalam kilomikron (densitas 0,94 g/mL) dapat
dibedakan menjadi:
VLDL (very low density lipoprotein) dengan kisaran densitas 0,94
g/mL sampai 1,006 g/mL.
LDL ( low density lipoprotein) dengan kisaran densitas 1,006 g/mL
sampai 1,063 g/mL.
HDL ( high density lipoprotein) dengan kisaran densitas 1,063
g/mL sampai 1,21 g/mL.
VHDL ( very high density lipoprotein) dengan kisaran densitas
lebih dari 1,21 g/mL.
Struktur Tiga Dimensi
.Primer, hanya urutan asam amino di dalam rantai peptida dan
letak jembatan disulfida di dalam rantai protein. Ikatan kovalen
asam L-α-amino dan ikatan α – peptida menjadi penyusun asam
amino pada rantai-rantai polipeptida.
Sekunder, banyaknya struktur heliks α, lembaran β yang berlipat
beraturan dan berhubungan dengan struktur protein secara
keseluruhan. Ikatan hidrogen antara oksigen karbonil dan nitrogen
amida dari rantai polipeptida menjadi pendukung rantai
polipeptida.
Tersier, cara rantai protein pada protein berbentuk bulat yang
dilekukkan dan dilipat untuk membentuk struktur tiga dimensi
secara menyeluruh dari molekul protein. Struktur tersier
diselenggarakan oleh interaksi antara gugus-gugus R dari asam
amino.
Kuartener, protein terdiri dari 2 rantai polipeptida atau lebih
disatukan oleh gaya yang bukan ikatan kovalen (bukan ikatan
peptida atau disulfida). Gaya yang menstabilkan agregasi adalah
ikatan hidrogen dan ikatan elektrostatik atau ikatan garam yang
dibentuk antara residu pada permukaan rantai polipeptida.
Ikatan-ikatan yang Memperkuat Struktur Protein
a. Ikatan Peptida
Merupakan ikatan yang menghubungkan antara α -karboksil dengan α -
nitrogen. Ikatan karbon nitrogen ternyata mempunyai sifat ikatan rangkap
parsial.
O O-
║ │
C C
N N+
│ │
H H
Gambar 7. 13 Stabilisasi Ikatan Peptida
b. Ikatan Disulfida
Ikatan yang terbentuk antara 2 residu sistein yang saling menghubungkan 2
bagian rantai polipeptida melalui residu. Ikatan sistein yang relatif stabil ini
resisten terhadap keadaan yang menyebabkan denaturasi protein.
NH HN
O = C C = O
CH - CH2 - S S - CH2 - CH
HN NH
C = O O = C
Gambar 7.14 Ikatan disulfida
c. Ikatan Hidrogen
Ikatan hidrogen dibentuk pada rantai samping ikatan peptida asam amino
diantara atom hidrogen dan atom oksigen.
C
C N
║ │
O H
H O
│ ║
N C
C
Gambar 7. 15 Ikatan hidrogen antara komponen-komponen peptida.
d. Interaksi Hidrofobik
Rantai samping non-polar asam amino netral pada protein cenderung
bersekutu dan ini penting bagi protein untuk mempertahankan struktur.
e. Ikatan Elektrostatik
Merupakan ikatan antara gugus yang bermuatan berlawanan pada rantai
samping asam amino. Kedua muatan saling bereaksi secara elektrostatik
untuk menstabilkan struktur protein.
f. Kestabilan Ikatan
Selama denaturasi protein, ikatan hidrogen, hidrofobik dan elektrostatik
pecah tetapi ikatan peptida dan disulfida tidak.
Asam dan Basa Protein
Asam amino selalu mengandung sedikitnya satu gugus donor proton (asam)
dan sedikitnya satu gugusakseptor proton (basa) oleh karena itu perilaku asam
amino sangat diperhatikan dalam reaksi kimia..
Alanin murni adalah padat dan pada pH tertentu dalam larutan dapat
membentuk ion dwikutub atau dikenal sebagai zwiterrion. disebabkan
adanya gugus pemberi proton (asam) dan gugus penerima proton (basa) di
dalam molekul asam amino.
Tabel 7. 5 Perbandingan Sifat Fisik Asam Laktat dengan Alanin.
| Sifat Fisik |  NH2CH3 – CH - CO2H |  OHCH3 – CH - CO2H |
| | Alanin | Asam Laktat |
| Bobot molekul | 89,09 | 90,8 |
| Titik Lebur, °C | 264 (dengan peruraian) | 16,8 |
| Titik Didih, oC | - | 122 (15 mmHg) |
| Ka (25oC – COOH) | 4,5 x 10-3 | 1,4 x 10-4 |
| Kelarutan dalam etanol | 0,0087 g/100 g pelarut | Larut dalam segala perbandingan |
| CH3 – CH - CO2H | CH3CH - CO2 NH2 NH3+ | ΔG = -7100 kal/mol |
Dalam larutan alanin, perubahan energi bebas sebanyak -7100 kal/mol yang
menyertai perubahan bentuk netral menjadi bentuk zwiterrion. pH yang
menghasilkan konsentrasi kesetimbangan zwiterrion asam amino yang
maksimum disebut pH isoionik atau pI. Harga pH ini hampir sama dengan titik
isoelektrik yaitu harga pH suatu larutan asam amino dimana asam aminonya
(atau protein) tidak bergerak dalam medan listrik.
Denaturasi Protein
Kekuatan yang relatif lemah dan bertanggungjawab mempertahankan struktur
protein mudah dirusak leh berbagai manipulasi, akibatnya kehilangan aktivitas
biologi atau disebut juga denaturasi. Secara fisika, denaturasi adalah suatu
perubahan konformasi rantai polipeptida yang tidak berpengaruh pada struktur
primernya. Protein yang didenaturasi umumnya kurang larut
dalam air dan sering mengendap dalam larutan.
.
Macam-macam Asam Amino Penyusun Protein
Tabel 7. 6 Asam-asam amino
| Nama | Singkatan | Struktur |
| Alanin | ala | CH3CHCO2H |
| NH2 | ||
| Arginin* | arg | H2NCNHCH2CH2CH2CHCO2H |
| NH O NH2 | ||
| Asparagin | asn | H2NCCH2CHCO2H |
| Asam aspartat | asp | HO2CCH2CHCO2H |
| Cystein | cys | HSCH2CHCO2H |
| Asam glutamat | glu | HO2CCH2CH2CHCO2H |
| Glutamin | gln | H2NCCH2CH2CHCO2H |
| Glysin | gly | CH2CO2H |
| Histidin* | his | CH2CHCO2H |
| Isoleusin* ile | ile | CH3CH2CHCHCO2H |
| Leusin* | leu | (CH3) 2CHCH2CHCO2H |
| Lisin* | lys | H2NCH2CH2CH2CH2CHCO2H |
| Metionin* | met | CH3SCH2CH2CHCO2H |
| Fenilalanin* | phe | CH2CH3SCH2CH2CHCO2H |
| Prolin | pro | CO2H |
| Serin | ser | HOCH2CHCO2H |
| Treonin* | thr | CH3CHCHCO2H |
| Triptofan | try | CH2CHCO2H |
| Tirosin | tyr | CH2CHCO2H |
| Valin* | (CH3)2CHCHCO2H |
